1. Hvad er prolin: cis-trans isomerisering
Peptidbindinger med prolin og andre N-substituerede aminosyrer såsom sarcosin muliggør dannelsen af cis- og trans-isomerer. De fleste peptidbindinger adopterer overvældende trans-isomeren (typisk 99,9% under belastningsfrie forhold), hovedsagelig fordi amidhydrogenet (trans-isomeren) er mere sterisk frastødende for det foregående C-atom end det følgende C-atom (cis-isomer) er mindre. Under belastningsfrie forhold var andelen af X-Pro peptidbindinger i cis-isomeren signifikant forøget, og cis-andelen var sædvanligvis i området 3%-10%. Disse værdier afhænger imidlertid af forudgående aminosyrer, Gly og aromatiske rester, hvilket giver stigende cis-isomerfraktioner. Op til 40 % af cis-komponenterne er blevet identificeret for Aromatic-Pro peptidbindinger.
Fra et kinetisk synspunkt er cis-trans prolin isomerisering en meget langsom proces, der kan forekomme ved at fange en eller flere prolinrester, der er kritiske for foldning i den unaturlige isomer for at hindre processen med proteinfoldning, især når det naturlige protein kræver cis. isomer. Dette skyldes, at prolinrester kun syntetiseres i trans-isomeren i ribosomet. Alle organismer har prolylisomeraser, der katalyserer denne isomerisering, og nogle bakterier har specielle prolylisomeraser forbundet med ribosomer. Imidlertid er ikke alle proliner nødvendige for foldning, og proteinfoldning kan forløbe med en normal hastighed på trods af den unaturlige konformer med mange X-Pro peptidbindinger.
2. Hvad er prolin: brugen af prolin
Prolin lactobacillus pulver og dets derivater er almindeligt anvendt som asymmetriske katalysatorer i prolin organokatalytiske reaktioner. CBS-reduktion og prolin-katalyseret aldolkondensation er fremtrædende eksempler. Under brygningsprocessen kombineres prolinrige proteiner med polyfenoler for at skabe uklarhed (uklarhed).
L-Proline er et osmobeskyttelsesmiddel og bruges derfor i mange farmaceutiske og bioteknologiske anvendelser. Vækstmedier anvendt i plantevævskultur kan suppleres med prolin. Dette øger væksten, måske fordi det hjælper planterne med at tolerere stress fra vævskultur.
Glycin og prolin er blandt de to aminosyrer, der ikke passer til det typiske Ramachandran-diagram. ψ- og ϕ-vinklerne omkring peptidbindingen har færre grader af tilladt rotation på grund af ringdannelse bundet til kulstoffet. Som følge heraf forekommer det ofte i "drejninger" af proteiner, fordi dets frie entropi (ΔS) ikke er stor i forhold til andre aminosyrer, så der er mindre ændring i entropi mellem foldede og udfoldede former. Desuden forekommer prolin sjældent i og strukturer, fordi det reducerer stabiliteten af sådanne strukturer, da dets sidekæde -N kun kan danne én nitrogenbinding. Derudover er prolin en aminosyre, der ikke danner en rød/lilla farve, når den udvikles med ninhydrinspray i kromatografi. I modsætning hertil producerer prolin en orange/gul farve.